Péptidos bioactivos de suero de leche y caseínas liberados por la actividad proteolítica de Lactobacillus casei Shirota y Streptococcus thermophilus 上市 Deposited
Se analizaron muestras de las fermentaciones en suero de leche y caseínas por Lactobacillus casei Shirota y Streptococcus thermophilus; durante las cuatro fermentaciones se monitoreo el crecimiento, el pH y la concentración de grupos amino libres (como indicador de la proteólisis). Se determinó la capacidad de inhibir a la enzima convertidora de angiotensina (ACE) y de evitar la formación de un coágulo hemático inhibiendo la acción de la trombina sobre el fibrinógeno, de las muestras tomadas durante las fermentaciones. Las muestras que presentaron mayor capacidad de inhibición de la ACE fueron las de la fermentación en suero de leche con ambas bacterias; en el caso de la actividad antitrombótica sólo se observó actividad durante la fermentación en caseínas por Lactobacillus casei Shirota. En cada caso muestras de fermentación fueron analizadas por HPLC, primero por exclusión molecular y posteriormente por fase reversa. Se purificaron péptidos obtenidos durante las fermentaciones de suero de leche y caseínas por Lactobacillus casei Shirota. Se probó la resistencia de los péptidos purificados a las enzimas gástricas pepsina y tripsina. Se identificaron dos péptidos inhibidores de la ACE y cinco inhibidores de la trombina. El único péptido generado a partir de la caseína fue YQEPVLGPVRGPFPIIV, reportado como multifuncional el resto de los péptidos se generaron de proteínas constitutivas de Lactobacillus casei. Estas bioactividades permanecieron después de la digestión con las enzimas gástricas.
Samples from fermentations of whey and casein by Lactobacillus casei Shirota and Streptococcus thermophilus were analyzed. During the four fermentations growth, pH and concentration of free amino groups were followed as an indicador of proteolysis. The ability to inhibit angiotensin converting enzyme (ACE) and preventing clot formation by inhibiting the action of thrombin on fibrinogen from samples taken during fermentation was determined. The samples showed the highest ability of ACE inhibition were those of whey fermentation with both bacteria. Antithrombotic activity was observed only during the casein fermentation by Lactobacillus casei Shirota. The purification of peptides was first by exclusion chromatography and then by reverse phase. The purified peptides were from the fermentation of whey and casein for Lactobacillus casei Shirota. The resistance of the purified peptides to gastric enzymes (pepsin and trypsin) was tested. Two ACE inhibitors peptides and five thrombin inhibitors were identified. Only the peptide YQEPVLGPVRGPFPIIV was generated from casein, this has been reported as multifunctional, while the rest of the peptides were generated from proteins of Lactobacillus casei. Lactobacillus casei Shirota produce ACE inhibitory peptides and inhibitory clot formation peptides from caseins and from their own cellwall proteins. These bioactivities remained after digestion with gastric enzymes.
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