Evaluación de condiciones de procesamiento y de una digestión in vitro sobre la actividad biológica de hidrolizados de proteínas de Amaranthus hypochondriacus L. Pubblico Deposited
Este trabajo de investigación tuvo como objetivo evaluar los efectos de la temperatura (T), tiempo (t), pH, así como una digestión in vitro sobre la estabilidad de las siguientes actividades: actividad inhibitoria de la enzima convertidora de angiotensina (AIECA), actividad antitrombótica (AAT) evaluada como la inhibición de la agregación plaquetaria, actividad quelante de Fe2+ (AQF), actividad quelante de Cu2+ (AQC) y actividad antioxidante (AAO) de hidrolizados de proteína seleccionados de amaranto denominados Alb1H103, Alb1H88, Alb1H24, GloH24 y GloH88. La estabilidad frente al tratamiento térmico (40-100 °C) durante 1h a pH 4.0 y 7.0 no mostró diferencias significativas para todas las actividades ensayadas. El efecto del pH (2.0-10.0) sobre las bioactividades fue insignificante en la AIECA Y AAT, sin embargo, para la AAO, AQC y AQF disminuyo ligeramente a pHs fuertemente ácidos y alcalinos. La prueba de digestión in vitro se realizó con pepsina (p), tripsina (T) y α-quimiotripsina (Q). al utilizar la pepsina como tratamiento previo de los hidrolizados provocó una mejor actividad proteolítica de la T y Q; de forma general, los hidrolizados a 100° C por 1 hora a pH 4, mostró un aumento significativo para cada una de las bioactividades ensayadas. Contrariamente a lo ocurrido a pH 7.0, no hubo diferencia significativa. Por tanto, en este trabajo de investigación la actividad biológica de los hidrolizados se conservó o mejoró dependiendo de las condiciones de procesamiento.
This research work aimed to evaluate the effects of temperature (T), time (t), pH, as well as an in vitro digestion on the stability of the following activities: inhibitory activity of angiotensin converting enzyme (AIECA), antithrombotic activity (AAT) evaluated as the inhibition of platelet aggregation, Fe2+ chelating activity (AQF), Cu2+ chelating activity (AQC) and antioxidant activity (AAO) of selected protein hydrolysates of amaranth called Alb1H103, Alb1H88, Alb1H24, GloH24 and GloH88. Stability against heat treatment (40- 100 ° C) for 1h at pH 4.0 and 7.0 did not show significant differences for all the activities tested. The effect of pH (2.0-10.0) on bioactivities was negligible in AIECA and AAT, however, for AAO, AQC and AQF it decreased slightly at strongly acidic and alkaline pHs. The in vitro digestion test was performed with pepsin (p), trypsin (T) and α-chymotrypsin (Q). When using the pepsin as a previous treatment of the hydrolysates, it caused a better proteolytic activity of the T and Q; in general, the hydrolysates at 100 ° C for 1 hour at pH 4, showed a significant increase for each of the bioactivities tested. Contrary to what happened at pH 7.0, there was no significant difference. Therefore, in this research work the biological activity of the hydrolysates was conserved or improved depending on the processing conditions.
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