Análisis estructural y producción de la estabilidad de la lacasa Pubblico Deposited
La lacasa (EC: 1.10.3.2) es una enzima oxidoreductasa, capaz de catalizar la oxidación de compuestos fenólicos, aminas aromáticas e incluso compuestos orgánicos, usando oxígeno molecular como aceptor de electrones. La versatilidad de ésta para degradar éste tipo de sustratos hace que el estudio de sus aplicaciones sea de interés en varios tipos de aplicaciones como son: el blanqueado de telas, pulpa de papel, frutas y biorremediación. Se ha comprobado experimentalmente que la catálisis enzimática estimulada por esta enzima puede ser la mejor alternativa industrial a los procesos químicos corrientemente utilizados. No obstante, la mayor parte de los estudios se encuentran enfocados en mejorar la catálisis, dejando de lado aquellos estudios para mejorar la estabilidad de esta enzima en condiciones extremas. Siendo ésta la razón del porque de esté trabajo se encuentra centrado en identificar y caracterizar una nueva lacasa in silico que eficiente su potencial en aplicaciones industriales que conllevan procesos a temperaturas altas. La lacasa de Melanocarpus albomyces contiene átomos de cobre como cofactores enzimáticos usuales en las lacasas fúngicas. La estructura cristalina de la enzima de Melanocarpus albomyces cuenta con cuatro átomos de cobre sostenidos por 10 histidinas, la cartografía muestra que la lacasa de M. albomice se constituye de 623 aminoácidos, los cuales generan tres dominios con un plegamiento b-sándwich. El nivel de homología mostrado por M. albomyces al ser comparada con otras lacasas de ascomycetos es de alrededor del 60%. Las mutaciones in silico propuestas son adecuadas para establecer interacciones iónicas (puente salino) en la superficie proteica, dando así lugar a una nueva lacasa de M. albomices, la cual puede ser más resistente en estructura en comparación con la proteína nativa.
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