Estudio sobre el papel de los grupos ε-amino de la β-lactoglobulina en su interacción con la β-galactosidasa de Kluyveromyces lactis Público Deposited
La hidrólisis de la lactosa utilizando la enzima β-galactosidasa (o lactasa) ha sido objeto de numerosos estudios que han proporcionado información muy útil para lograr la optimización del proceso industrial de deslactosado de la leche por vía enzimática, pues tratan de explicar los mecanismos mediante los cuales se lleva a cabo la hidrólisis, así como los factores que intervienen en ella. En estudios recientes se ha encontrado que la presencia de β-lactoglobulina (β-lg) en el medio de reacción durante la hidrólisis enzimática de la lactosa produce un efecto activador sobre la β-galactosidasa (β-gal) de Kluyveromyces lactis de hasta un 230% y se ha sugerido que tal efecto se debe a la interacción entre la enzima y dicha proteína. Los grupos ε-amino de los residuos de lisina son algunos de los grupos más expuestos y reactivos de la β-lg, siendo los de la Lys47 y la Lys138 los más expuestos (Creamer y Sawyer, 2003). Se ha reportado que la lactosilación de la β-lg se lleva a cabo a través de los grupos ε-amino de los de residuos de lisina, específicamente a través de los de la Lys47. También se ha reportado que la lactosilación de la β-lg provoca una disminución tanto de las interacciones entre la β-lg y la β-gal como del efecto activador de la β-lg sobre la β-gal (Jiménez-Guzmán y col., 2006) así que es muy probable que la misma región de la β-lg se encuentre involucrada en la interacción entre la β-lg y la β-gal; por lo que dicha interacción podría ser a través de los grupos ε-amino de los residuos de lisina de la β-lg. Este trabajo tuvo como objetivo determinar la importancia de los grupos ε-amino de los residuos de lisina de la β-lactoglobulina en su efecto activador sobre la β-galactosidasa de Kluyveromyces lactis. La estructura tridimensional de la β-lactoglobulina permitió observar que los residuos de lisina 15, 47, 69 y 138 son los más expuestos y con menor impedimento estérico, mientras que el docking molecular mostró que la lisina 138 de la β-lactoglobulina es el residuo aminado mediante el cual la proteína podría interactuar tanto con la lactosa como con el anhídrido succínico que se utilizó en este trabajo debido a que es una molécula pequeña y que reacciona con las proteínas en condiciones no destructivas y por lo tanto permite que se realicen estudios posteriores. Los experimentos de cromatografía de afinidad demostraron que la β-lactoglobulina se une específicamente a la β-galactosidasa de Kluyveromyces lactis y que esto produce un efecto activador. La succinilación de la β-lg provoca la desaparición tanto de las interacciones entre la β-lg y la β-gal como del efecto activador de la β-lg sobre la β-gal. Se concluyó que el efecto activador de la β-lactoglobulina sobre la β-galactosidasa se debe a la interacción entre ambas proteínas y que ésta es a través de los grupos ε-amino de la β-lactoglobulina, por lo que el papel de los grupos amino de la β-lactoglobulina es determinante tanto para la activación de la β-galactosidasa como para la interacción con ésta.
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2026-06-22 | Público |
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