Estructura de proteínas desnaturalizadas termicamente Público Deposited
El presente trabajo tuvo como objetivo caracterizar los estados térmicamente desna- turalizados (DT) de proteínas con estructuras secundarias diferentes o similares, y analizar cómo estas estructuras responden a diferentes condiciones de pH. Se estudiaron la lisozima de clara de huevo, la mioglobina de equino y su apoproteína (apomioglobina), mediante espectroscopía de dicroísmo circular (CD), uorescencia intrínseca y análisis estructurales bioinformáticos. Los resultados indican que la lisozima, con dominios de estructura nativa de hélice alfa y hoja beta antiparalela, mostró una mayor sensibilidad con el pH del medio: en condiciones alcalinas (pH 10.0), su estado DT presentó mayor contenido de segmen- tos beta (fβ = 0.32), en comparación con su estado nativo al mismo pH (fβ = 0.08); en contraste, en condiciones neutras (pH 7.0) el estado DT mostró alto contenido de estruc- tura desordenada. Los espectros de uorescencia respaldaron estos hallazgos, sugiriendo agregación parcial y formación de estructuras intermoleculares a pH alcalino. Por otro lado, la mioglobina y la apomioglobina, que no tienen contenido de segmen- tos beta en el estado nativo, mantuvieron un alto contenido de hélices alfa a temperatura ambiente. Sin embargo, al someterlas a la desnaturalización térmica, ambas proteínas de- sarrollaron estados DT con mayor contenido de estructura no ordenada en los tres pH estudiados, lo que indica una mayor tendencia a formar estados DT desplegados. Estos resultados contradicen reportes previos que sugieren posibles transiciones α − β en la apo- mioglobina [1]. Se propone que un primer factor que inuye en la formación de estructura beta en estados DT depende de la preexistencia de dicha estructura en la conformación nativa, como ocurre con la lisozima. Al comparar con datos de la proteína yTIM, que presenta un comportamiento inverso al de la lisozima frente al pH, se inere que un segundo factor importante lo constituye la combinación de una menor hidrofobicidad (índice GRAVY) y una mayor carga neta promedio, las cuales favorecen la desorganización estructural y, por lo tanto, un mayor contenido de estructura desordenada.
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