Purificación parcial de péptidos bioactivos con actividad antihipertensiva y antitrombótica de una leche comercial fermentada con Lactobacillus casei Shirota y Streptococcus thermophilus Público Deposited
El objetivo de este trabajo fue determinar si el producto lácteo fermentado por Lactobacillus casei Shirota y Streptococcus thermophilus (Sofúl®) posee péptidos capaces de inhibir la formación del coágulo de fibrina por la trombina y/o inhibir a la enzima convertidora de angiotensina (ACE). El Sofúl está adicionado con agar, carragenina y grenetina por lo que para su purificación, fue necesario preparar un extracto libre de gomas. Ocho péptidos purificados por cromatografía de exclusión molecular y fase reversa presentaron actividad inhibidora de la ACE y 6 presentaron actividad antitrombótica. Aquellos que presentaron la mayor actividad específica, fueron probados in vitro bajo condiciones de digestión enzimática, aunque seis péptidos no fueron aparentemente modificados por las enzimas gástricas, solo tres de ellos conservaron su actividad biológica. Los péptidos 5 y 6 mostraron tanto actividad inhibitoria de la ACE como actividad antitrombótica. El péptido 5 tuvo intervalos de eficiencia de inhibición especifica de la ACE y de actividad específica antitrombótica de 21.3 % ± 1.6 y 34.8 % ± 14.3 respectivamente. El péptido 6 inhibió la ACE 24.6 % ± 0.1 y presentó una actividad antitrombótica de 59.3 % ± 15.2. Además, el péptido 12 mostró actividad antitrombótica de 33.82 % ± 10.13 la cual fue conservada después de la digestión con pepsina y tripsina. Este trabajo es solo un acercamiento al estudio de péptidos multifuncionales cuyas bioactividades podrían afectar positivamente al sistema cardiovascular a través del consumo de leches fermentadas que contengan estos péptidos.
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