Identificación de péptidos con propiedades funcionales en un producto lácteo fermentado (Sofúl) Público Deposited
El objetivo de éste trabajó fue el estudiar un producto lácteo fermentado (Sofúl) por las bacterias ácido lácticas Streptococcus thermophillus y L. casei Shirota (probiótico) con la finalidad de encontrar péptidos derivados de las proteínas de la leche que puedan presentar actividad antihipertensiva y su comportamiento durante el almacenamiento del producto. Para ello, se llevó a cabo un análisis en el sobrenadante del producto por un periodo de veinte días de almacenamiento antes de su fecha de caducidad. A las muestras tomadas a lo largo del almacenamiento se les determinó la concentración de grupos amino libres por el método de TNBS (Adler, 1979), la concentración de proteína por el método de Lowry (Lowry y col., 1951), actividad antihipertensiva mediante el método de Fuglsang (2003), así como un análisis por electroforesis (nativa y desnaturalizante de péptidos) y por HPLC (gel filtración y fase reversa). Los resultados obtenidos mostraron que a lo largo del almacenamiento hubo actividad antihipertensiva constante (26.8% ± 5.4%); sin diferencias significativas en el contenido de grupos amino libres, en el contenido de proteína ni en el de actividad antihipertensiva, lo cual nos indicó que durante el almacenamiento no se ve reflejada una proteolisis a pesar del aumento de biomasa durante el almacenamiento. Posteriormente, las muestras se analizaron por electroforesis nativa en la cual se observaron péptidos de peso molecular inferior al de las proteínas de la leche. Finalmente al analizar estas muestras por HPLC, se observó que el sobrenadante del producto está compuesto por péptidos de diferente peso molecular y que algunas fracciones colectadas presentan mayor actividad antihipertensiva que otras. Tal es el caso de la fracción 3, la cual presentó una mayor actividad antihipertensiva constante en comparación con las fracciones 1 y 5.
The aim of this work was to study a dairy product was fermented by lactic acid bacteria Streptococcus thermopillus and L. casei Shirota (probiotic) in order to find peptides derived of milk proteins that could have antihypertensive activity and their changes during the storage of the product. For that, the extract was analyzed during twenty days of storage before its expiration day. These samples were collected during the storage and were analyzed by TNBS method (Adler 1979) to determinate the concentration of primary amino groups, protein concentration by Lowry method (Lowry y col. 1951), antihypertensive activity by Fuglsang method (2003), and were analyzed by electrophoresis (native and SDS-PAGE-TRICINE) and by HPLC (gel permeation and reversed-phase chromatography). The results showed that during the storage the antihypertensive activity was constant without significative differences in the concentration of primary amino groups, protein concentration neither antihypertensive activity, which indicate that a proteolysis is not reflect although the rise on biomase during the storage. After all, samples were analyzed by native electrophoresis showed peptides with lowest molecular weight than milk proteins. Finally by HPLC the extract showed a mixture of peptides of different molecular weight. Some fractions, presented bigger activity than others. In this case the fraction 3 presented the biggest antihypertensive activity than fractions 1 and 5.
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2026-10-28 | Público |
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